（二）问答题

1．真核mRNA和原核mRNA各有何异同特点? 

答：真核mRNA的特点是：(1)在mRNA5'－末端有“帽子结构”m7G(5')pppNm；（2）在mRNA

链的3'末端，有一段多聚腺苷酸(polyA)尾巴；（3）mRNA一般为单顺反子，即一条mRNA只

含有一条肽链的信息，指导一条肽链的形成；（4）mRNA的代谢半衰期较长（几天）。原核

mRNA的特点：（1）5'－末端无帽子结构存在；3'－末端不含polyA结构；（3）一般为多顺反子结构，即一个mRNA中常含有几个蛋白质的信息，能指导几个蛋白质的合成；（4）mRNA

代谢半衰期较短（小于10分钟）。

2．简述DNA和RNA分子的立体结构，它们各有哪些特点？稳定DNA结构的力有哪些？ 

答：DNA双螺旋结构模型特点：两条反平行的多核苷酸链形成右手双螺旋；糖和磷酸在外侧形成螺旋轨迹，碱基伸向内部，并且碱基平面与中心轴垂直，双螺旋结构上有大沟和小沟；

双螺旋结构直径2nm，螺距3.4nm，每个螺旋包含10个碱基对；A和T配对，G和C配对，

A、T之间形成两个氢键，G、C之间形成三个氢键。DNA三级结构为线状、环状和超螺旋结

构。稳定DNA结构的作用力有：氢键，碱基堆积力，反离子作用。

RNA中立体结构最清楚的是tRNA，tRNA的二级结构为三叶草型，tRNA的三级结构为倒“L”型。维持RNA立体结构的作用力主要是氢键。

3．五只试剂瓶中分别装的是核糖、葡萄糖、果糖、蔗糖和淀粉溶液,但不知哪只瓶中装的是

哪种糖液,可用什么最简便的化学方法鉴别? 

答：用下列化学试剂依次鉴别

(1)碘I2  (2)Fehling试剂或Benedict试剂    (3)溴水   (4)HCl，甲基间苯二酚

核糖     －          黄色或红色                褪色      绿色

葡萄糖   －          黄色或红色                褪色      －

果糖     －          黄色或红色                － 

蔗糖     －          －   

淀粉  蓝色 或紫红色

4．外周蛋白和嵌入蛋白在提取性质上有那些不同？现代生物膜的结构要点是什么？

答：由于外周蛋白与膜以极性键结合，所以可以有普通的方法予以提取；由于嵌入蛋白与膜

通过非极性键结合，所以只能用特殊的方法予以提取。

现代生物膜结构要点：脂双层是生物膜的骨架；蛋白质以外周蛋白和嵌入蛋白两种方式与膜结合；膜脂和膜蛋白在结构和功能上都具有二侧不对称性；膜具有一定的流动性；膜组

分之间有相互作用。

5．影响生物膜相变的因素有那些？他们是如何对生物膜的相变影响的？

答：影响生物膜相变的因素及其作用为：A、脂肪酸链的长度，其长度越长，膜的相变温度

越高；B、脂肪酸链的不饱和度，其不饱和度越高，膜的相变温度越低；C、固醇类，他们可使液晶相存在温度范围变宽；D、蛋白质，其影响与固醇类相似。

6．什么是磷酸戊糖途径？有何生物学意义？

答：是指从6-磷酸葡萄糖开始,经过氧化脱羧、糖磷酸酯间的互变，最后形成6-磷酸果糖和

3-磷酸甘油醛的过程。其生物学意义为：产生生物体重要的还原剂－NADPH；供出三到七碳

糖等中间产物，以被核酸合成、糖酵解、次生物质代谢所利用；在一定条件下可氧化供能。

7．简述植物界普遍存在的谷氨酰胺合成酶及天冬酰胺合成酶的作用及意义。

答：谷氨酰胺合成酶作用是植物氨同化的重要方式，它与谷氨酸合成酶一同联合作用，可使

NH3进入氨基酸代谢库，保证氨基酸的净形成；其次形成的谷酰胺又是植物代谢中NH3的解毒方式与贮存和运输方式，另外天冬酰胺合成酶与谷氨酰胺酶共同作用具有同样的重要性。

两种酶的这种作用可最大限度地保持了植物对氮素利用的经济性。

8．物质的跨膜运输有那些主要类型？各种类型的要点是什么？

答：有两种运输类型，即主动运输和被动运输，被动运输又分为简单扩散和帮助扩散两种。

简单扩散运输方向为从高浓度向低浓度，不需载体和能量；帮助扩散运输方向同上，需要载

体，但不需能量；主动运输运输方向为从低浓度向高浓度，需要载体和能量。

9．为什么脂肪酸合成中的缩合反应是丙二酸单酰辅酶A,而不是两个乙酰辅酶A？

答：这是因为羧化反应利用ATP供给能量，能量贮存在丙二酸单酰辅酶A中，当缩合反应发生时，丙二酸单酰辅酶A脱羧放出大量的能供给二碳片断与乙酰CoA缩合所需的能量，反应过程中自由能降低，使丙二酸单酰辅酶A与乙酰辅酶A的缩合反应比二个乙酰辅酶A分子缩合更容易进行。

10．三羧酸循环的意义是什么？糖酵解的生物学意义是什么？

答：三羧酸循环的生物学意义为:大量供能；糖、脂肪、蛋白质代谢枢纽；物质彻底氧化的途径；为其它代谢途径供出中间产物。糖酵解的生物学意义为：为代谢提供能量；为其它代谢提供中间产物；为三羧酸循环提供丙酮酸。

11．简述尿素形成的机理和意义

答：尿素在哺乳动物肝脏或某些植物如洋蕈中通过鸟氨酸循环形成，对哺乳动物来说，它是

解除氨毒性的主要方式，因为尿素可随尿液排除体外，对植物来说除可解除氨毒性外，形成

的尿素是氮素的很好贮存和运输的重要形式，当需要时，植物组织存在脲酶，可使其水解重

新释放出NH3，被再利用。尿素形成机理见课本，要求写出主要反应步骤至少示意出NH3同化，尿素生成，第二个氨基来源等。

12．核酸分解代谢的途径怎样？关键性的酶有那些？

答：核酸的分解途径为经酶催化分解为核苷酸，关键性的酶有：核酸外切酶、核酸内切酶和

核酸限制性内切酶。

1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？

答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。因为蛋白质分子肽链的排列

顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结

构决定其高级结构。

2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？

答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。

蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。

3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？

答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，

螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

4．蛋白质的β—折叠结构有何特点？

答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多

肽链呈扇面状折叠。

（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。

（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。

（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。

5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。蛋白质的生物学功能是蛋白质

分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二

者之间有统一性和相适应性。

6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？

答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性

质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。

7．简述蛋白质变性作用的机制。

答：维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。当某些因

素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。

8．蛋白质有哪些重要功能？

答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：

（1）生物催化作用  酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶

的催化下进行的。

（2）结构蛋白  有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。

（3）运输功能  如血红蛋白具有运输氧的功能。

（4）收缩运动  收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。

（5）激素功能  动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。

（6）免疫保护功能  抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。

（7）贮藏蛋白  有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。

（8）接受和传递信息  生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。

（9）控制生长与分化  有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。

（10）毒蛋白  能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒

素等。

1．怎样证明酶是蛋白质？

答：（1）酶能被酸、碱及蛋白酶水解，水解的最终产物都是氨基酸，证明酶是由氨基酸组成

的。（2）酶具有蛋白质所具有的颜色反应，如双缩脲反应、茚三酮反应、米伦反应、乙醛酸

反应。（3）一切能使蛋白质变性的因素，如热、酸碱、紫外线等，同样可以使酶变性失活。

（4）酶同样具有蛋白质所具有的大分子性质，如不能通过半透膜、可以电泳等（5）酶同其

他蛋白质一样是两性电解质，并有一定的等电点。总之，酶是由氨基酸组成的，与其他已知

的蛋白质有着相同的理化性质，所以酶的化学本质是蛋白质。

2．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？

答：（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改变化学反应的速度，不改变化学反应的平衡点，

酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。

（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。

3．（1）为什么某些肠道寄生虫如蛔虫在体内不会被消化道内的胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？

（2）为什么蚕豆必须煮熟后食用，否则容易引起不适？

答：（1）一些肠道寄生虫如蛔虫等可以产生胃蛋白酶和胰蛋白酶的抑制剂，使它在动物体内

不致被消化。（2）蚕豆等某些植物种子含有胰蛋白酶抑制剂，煮熟后胰蛋白酶抑制剂被破坏，

否则食用后抑制胰蛋白酶活性，影响消化，引起不适

4．对活细胞的实验测定表明，酶的底物浓度通常就在这种底物的Km值附近，请解释其生理意义？为什么底物浓度不是大大高于Km或大大低于Km呢？

答：据V~[S]的米氏曲线，当底物浓度大大低于Km值时，酶不能被底物饱和，从酶的利用

角度而言，很不经济；当底物浓度大大高于Km值时，酶趋于被饱和，随底物浓度改变，反

应速度变化不大，不利于反应速度的调节；当底物浓度在Km值附近时，反应速度对底物浓

度的变化较为敏感，有利于反应速度的调节。

5．有时别构酶的活性可以被低浓度的竞争性抑制剂激活，请解释？

答：底物与别构酶的结合，可以促进随后的底物分子与酶的结合，同样竞争性抑制剂与酶的

底物结合位点结合，也可以促进底物分子与酶的其它亚基的进一步结合，因此低浓度的抑制

剂可以激活某些别构酶。

6．在很多酶的活性中心均有His残基参与，请解释？

答：酶蛋白分子中组氨酸的侧链咪唑基pK值为6.0~7.0,在生理条件下，一半解离，一半不解离，因此既可以作为质子供体（不解离部分），又可以作为质子受体（解离部分），既是酸，

又是碱，可以作为广义酸碱共同催化反应，因此常参与构成酶的活性中心。

7．将下列化学名称与B族维生素及其辅酶形式相匹配？

（A）泛酸；（B）烟酸；（C）叶酸；（D）硫胺素；（E）核黄素；（F）吡哆素；（G）生物素。

（1）B1 ；（2）B2 ；（3）B3 ；（4）B5 ；（5）B6 ； （6）B7 ；（7）B11； （8）B12。

(Ⅰ)FMN；(Ⅱ)FAD；(Ⅲ)NAD+；(Ⅳ)NADP+；(Ⅴ)CoA；(Ⅵ)PLP；(Ⅶ)PMP；(Ⅷ)FH2，FH4；

(Ⅸ)TPP 

答：（A）―（3）―（Ⅴ）；（B）―（4）―（Ⅲ），（Ⅳ）；（C）―（7）―（Ⅷ）；（D）―（1）―

（Ⅸ）；（E）―（2）―（Ⅰ），（Ⅱ）；（F）―（5）―（Ⅵ），（Ⅶ）；（G）―（6）

1．常见的呼吸链电子传递抑制剂有哪些？它们的作用机制是什么? 

答：常见的呼吸链电子传递抑制剂有： 

（1）鱼藤酮（rotenone）、阿米妥（amytal）、以及杀粉蝶菌素（piericidin-A），它们的作

用是阻断电子由 NADH 向辅酶 Q 的传递。鱼藤酮能和 NADH 脱氢酶牢固结合，因而能阻断呼吸链的电子传递。鱼藤酮对黄素蛋白不起作用，所以鱼藤酮可以用来鉴别 NADH 呼吸链与 FADH2呼吸链。阿米妥的作用与鱼藤酮相似，但作用较弱，可用作麻醉药。杀粉蝶菌素 A 是辅酶 Q的结构类似物，由此可以与辅酶 Q 相竞争，从而抑制电子传递。 

（2）抗霉素 A（antimycin A）是从链霉菌分离出的抗菌素，它抑制电子从细胞色素 b 到细

胞色素 c1 的传递作用。 

（3）氰化物、一氧化碳、叠氮化合物及硫化氢可以阻断电子细胞色素 aa3 向氧的传递作用，

这也就是氰化物及一氧化碳中毒的原因。 

2．氰化物为什么能引起细胞窒息死亡？其解救机理是什么？ 

答：氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNˉ的 N 原子含有孤对电子能够与细胞色素 aa3的氧化形式——高价铁 Fe3＋以配位键结合成氰化高铁细胞色素 aa3，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给 O2，结果呼吸链中断，细胞因窒息而死亡。而亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的 Fe2＋氧化为 Fe3＋。部分血红蛋白的血红素辅基上的 Fe2＋被氧化成 Fe3＋——高铁血红蛋白，且含量达到 20%-30%时，高铁血红蛋白（Fe3＋）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素 aa3 的结合，从而使细胞色素 aa3 的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出 CNˉ。因此如果在服用亚硝酸的同时，服用硫代硫酸钠，则 CNˉ被转变为无毒的 SCNˉ，此硫氰化物再经肾脏随尿排出体外。 

3．在磷酸戊糖途径中生成的 NADPH，如果不去参加合成代谢，那么它将如何进一步氧化？ 

答：葡萄糖的磷酸戊糖途径是在胞液中进行的，生成的 NADPH 具有许多重要的生理功能，其中最重要的是作为合成代谢的供氢体。如果不去参加合成代谢，那么它将参加线粒体的呼吸链进行氧化，最终与氧结合生成水。但是线粒体内膜不允许 NADPH 和 NADH 通过，胞液中 NADPH所携带的氢是通过转氢酶催化过程进人线粒体的： （1）NADPH + NAD＋ → NADP 十 + NADH （2）NADH 所携带的氢通过两种穿梭作用进人线粒体进行氧化：

a α-磷酸甘油穿梭作用；进人线粒体后生成 FADH2。

b 苹果酸穿梭作用；进人线粒体后生成 NADH。 

4．在体内 ATP 有哪些生理作用？ 

答：ATP 在体内有许多重要的生理作用： 

（1）是机体能量的暂时贮存形式：在生物氧化中，ADP 能将呼吸链上电子传递过程中所释放的电化学能以磷酸化生成 ATP 的方式贮存起来，因此 ATP 是生物氧化中能量的暂时贮存形式。 

（2）是机体其它能量形式的来源：ATP 分子内所含有的高能键可转化成其它能量形式，以维持机体的正常生理机能，例如可转化成机械能、生物电能、热能、渗透能、化学合成能等。

体内某些合成反应不一定都直接利用 ATP 供能，而以其他三磷酸核苷作为能量的直接来源。

如糖原合成需 UTP 供能；磷脂合成需 CTP 供能；蛋白质合成需 GTP 供能。这些三磷酸核苷分子中的高能磷酸键并不是在生物氧化过程中直接生成的，而是来源于 ATP。 

（3）可生成 cAMP 参与激素作用：ATP 在细胞膜上的腺苷酸环化酶催化下，可生成 cAMP，作为许多肽类激素在细胞内现生理效应的第二信使。 

5．有人曾经考虑过使用解偶联剂如 2,4-二硝基苯酚（DNP）作为减肥药，但很快就被放弃使用，为什么？ 

答：DNP 作为一种解偶联剂，能够破坏线粒体内膜两侧的质子梯度，使质子梯度转变为热能，而不是 ATP。在解偶联状态下，电子传递过程完全是自由进行的，底物失去控制地被快速氧化，细胞的代谢速率将大幅度提高。这些将导致机体组织消耗其存在的能源形式，如糖原和脂肪，因此有减肥的功效。但是由于这种消耗是失去控制的消耗，同时消耗过程中过分产热，这势必会给机体带来强烈的副作用。 

6．某些植物体内出现对氰化物呈抗性的呼吸形式，试提出一种可能的机制。 

答：某些植物体内出现对氰化物呈抗性的呼吸形式，这种呼吸形式可能并不需要细胞色素氧

化酶，而是通过其他的对氰化物不敏感的电子传递体将电子传递给氧气。 

7．什么是铁硫蛋白？其生理功能是什么？ 

答：铁硫蛋白是一种非血红素铁蛋白，其活性部位含有非血红素铁原子和对酸不稳定的硫原

子，此活性部位被称之为铁硫中心。铁硫蛋白是一种存在于线粒体内膜上的与电子传递有关

的蛋白质。铁硫蛋白中的铁原子与硫原子通常以等摩尔量存在，铁原子与蛋白质的四个半胱

氨酸残基结合。根据铁硫蛋白中所含铁原子和硫原子的数量不同可分为三类：FeS 中心、Fe2-S2中心和 Fe4-S4 中心。在线粒体内膜上，铁硫蛋白和递氢体或递电子体结合为蛋白复合体，已经证明在呼吸链的复合物 I、复合物Ⅱ、复合物Ⅲ中均结合有铁硫蛋白，其功能是通过二价铁离子和三价铁离子的化合价变化来传递电子，而且每次只传递一个电子，是单电子传递体。 

8．何为能荷？能荷与代谢调节有什么关系？ 

答：细胞内存在着三种经常参与能量代谢的腺苷酸，即 ATP、ADP 和 AMP。这三种腺苷酸的总量虽然很少，但与细胞的分解代谢和合成代谢紧密相联。三种腺苷酸在细胞中各自的含量也随时在变动。生物体中 ATP-ADP-AMP 系统的能量状态（即细胞中高能磷酸状态）在数量上衡量称能荷。能荷的大小与细胞中 ATP、ADP 和 AMP 的相对含量有关。当细胞中全部腺苷酸均以ATP 形式存在时，则能荷最大，为 100‰，即能荷为满载。当全部以 AMP 形式存在时，则能荷最小，为零。当全部以 ADP 形式存在时，能荷居中，为 50％。若三者并存时，能荷则随三者含量的比例不同而表现不同的百分值。通常情况下细胞处于 80‰的能荷状态。能荷与代谢有什么关系呢？研究证明，细胞中能荷高时，抑制了 ATP 的生成，但促进了 ATP 的利用，也就是说，高能荷可促进分解代谢，并抑制合成代谢。相反，低能荷则促进合成代谢，抑制分解代谢。能荷调节是通过 ATP、ADP 和 AMP 分子对某些酶分子进行变构调节进行的。例如糖酵解中，磷酸果糖激酶是一个关键酶，它受 ATP 的强烈抑制，但受 ADP 和 AMP 促进。丙酮酸激酶也是如此。在三羧酸环中丙酮酸脱氢酶、柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶等，都受 ATP 的抑制和 ADP 的促进。呼吸链的氧化磷酸化速度同样受 ATP 抑制和 ADP 促进。 

9．氧化作用和磷酸化作用是怎样偶联的？ 

答：目前解释氧化作用和磷酸化作用如何偶联的假说有三个，即化学偶联假说、结构偶联假

说与化学渗透假说。其中化学渗透假说得到较普遍的公认。该假说的主要内容是： 

（1）线粒体内膜是封闭的对质子不通透的完整内膜系统。 

（2）电子传递链中的氢传递体和电子传递体是交叉排列，氢传递体有质子（H＋）泵的作用，在电子传递过程中不断地将质子（H＋）从内膜内侧基质中泵到内膜外侧。 

（3）质子泵出后，不能自由通过内膜回到内膜内侧，这就形成内膜外侧质子（H＋）浓度高于内侧，使膜内带负电荷，膜外带正电荷，因而也就形成了两侧质子浓度梯度和跨膜电位梯度。这两种跨膜梯度是电子传递所产生的电化学电势，是质子回到膜内的动力，称质子移动力或质子动力势。 

（4）一对电子（2eˉ）从 NADH 传递到 O2 的过程中共有3对H十从膜内转移到膜外。复合物Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ着质子泵的作用，这与氧化磷酸化的三个偶联部位一致，每次泵出2个H十。 （5）质子移动力是质子返回膜内的动力，是 ADP 磷酸化成 ATP 的能量所在，在质子移动力驱使下，质子（H＋）通过 F1F0-ATP 合酶回到膜内，同时 ADP 磷酸化合戚 ATP。 

1．糖类物质在生物体内起什么作用？

答：（1）糖类物质是异氧生物的主要能源之一，糖在生物体内经一系列的降解而释放大量的

能量，供生命活动的需要。（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋白质 脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。（3）在细胞中糖类物质与蛋白质 核酸 脂肪等常以结合态存在，这些复合物分子具有许多特异而重要的生物功能。（4）糖类物质还是生物体的重要组成成分。

2．为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共通路？

答：（1）三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。（2）糖代谢产生的碳骨

架最终进入三羧酸循环氧化。（3）脂肪分解产生的甘油可通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，

脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化。（4）蛋白质分解产生的氨基酸经脱

氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨

后合成必需氨基酸。所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。

3．糖代谢和脂代谢是通过那些反应联系起来的？

答：（1）糖酵解过程中产生的磷酸二羟丙酮可转变为磷酸甘油，可作为脂肪合成中甘油的原

料。（2）有氧氧化过程中产生的乙酰CoA是脂肪酸和酮体的合成原料。（3）脂肪酸分解产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。（4）酮体氧化产生的乙酰CoA最终进入三羧酸循环氧化。（5）甘油经磷酸甘油激酶作用后，转变为磷酸二羟丙酮进入糖代谢。 

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4．什么是乙醛酸循环？有何意义？

答：乙醛酸循环是有机酸代谢循环，它存在于植物和微生物中，可分为五步反应，由于乙醛

酸循环与三羧酸循环有一些共同的酶系和反应，将其看成是三羧酸循环的一个支路。循环每

一圈消耗2分子乙酰CoA，同时产生1分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，

或经糖异生途径转变为葡萄糖

乙醛酸循环的意义：

（1）乙酰CoA经乙醛酸循环可以和三羧酸循环相偶联，补充三羧酸循环中间产物的缺失。

（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源的途径之一。

（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪转变为糖和氨基酸的途径。

5．磷酸戊糖途径有什么生理意义？

答：（1）产生的5-磷酸核糖是生成核糖，多种核苷酸，核苷酸辅酶和核酸的原料。（2）生成的NADPH+H+是脂肪酸合成等许多反应的供氢体。（3）此途径产生的4-磷酸赤藓糖与3-磷酸甘油酸可以可成莽草酸，进而转变为芳香族氨基酸。（4）途径产生的NADPH+H+可转变为NADH+H+，进一步氧化产生ATP，提供部分能量。

6．糖分解代谢可按EMP-TCA途径进行，也可按磷酸戊糖途径，决定因素是什么？

答：糖分解代谢可按EMP-TCA途径进行，也可按磷酸戊糖途径，决定因素是能荷水平，能

荷低时糖分解按EMP-TCA途径进行，能荷高时可按磷酸戊糖途径。

7．试说明丙氨酸的成糖过程。

答：丙氨酸成糖是体内很重要的糖异生过程。首先丙氨酸经转氨作用生成丙酮酸，丙酮酸进

入线粒体转变成草酰乙酸。但生成的草酰乙酸不能通过线粒体膜，为此须转变成苹果酸或天

冬氨酸，后二者到胞浆里再转变成草酰乙酸。草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸，后者沿酵

解路逆行而成糖。总之丙氨酸成糖须先脱掉氨基，然后绕过“能障”及“膜障”才能成糖。

8．琥珀酰CoA的代谢来源与去路有哪些? 

答：（1）琥珀酰CoA主要来自糖代谢，也来自长链脂肪酸的 ω-氧化。奇数碳原子脂肪酸，

通过 氧化除生成乙酰CoA，后者进一步转变成琥珀酰CoA。此外，蛋氨酸，苏氨酸以及缬

氨酸和异亮氨酸在降解代谢中也生成琥珀酰CoA。

（2）琥珀酰CoA主要代谢去路是通过柠檬酸循环彻底氧化成CO2和H2O。琥珀酰CoA在

肝外组织，在琥珀酸乙酰乙酰CoA转移酶催化下，可将辅酶A转移给乙酰乙酸，本身成为琥珀酸。此外，琥珀酰CoA与甘氨酸一起生成δ-氨基-γ-酮戊酸（ALA），参与血红素的合成。

1．按下述几方面，比较脂肪酸氧化和合成的差异： 

（1）进行部位；（2）酰基载体；（3）所需辅酶（4）β-羟基中间物的构型（5）促进过程的

能量状态（6）合成或降解的方向（7）酶系统 

答：氧化在线粒体，合成在胞液；氧化的酰基载体是辅酶A，合成的酰基载体是酰基载体蛋

白；氧化是 FAD 和 NAD+，合成是 NADPH；氧化是 L 型，合成是 D 型。氧化不需要 CO2，合成需要 CO2；氧化为高 ADP 水平，合成为高 ATP 水平。氧化是羧基端向甲基端，合成是甲基端向羧基端；脂肪酸合成酶系为多酶复合体，而不是氧化酶。 

2．在脂肪生物合成过程中，软脂酸和硬脂酸是怎样合成的？ 

答：（1）软脂酸合成：软脂酸是十六碳饱和脂肪酸，在细胞液中合成，合成软脂酸需要两个

酶系统参加。一个是乙酰 CoA 羧化酶，他包括三种成分，生物素羧化酶、生物素羧基载体蛋白、转羧基酶。由它们共同作用，催化乙酰 CoA 转变为丙二酸单酰 CoA。另一个是脂肪酸合成酶，该酶是一个多酶复合体，包括 6 种酶和一个酰基载体蛋白，在它们的共同作用下，催化乙酰 CoA 和丙二酸单酰 CoA，合成软脂酸其反应包括 4 步，即缩合、还原、脱水、再缩合，每经过 4 步循环，可延长 2 个碳。如此进行，经过 7 次循环即可合成软脂酰—ACP。软脂酰—ACP 在硫激酶作用下分解，形成游离的软脂酸。软脂酸的合成是从原始材料乙酰 CoA 开始的所以称之为从头合成途径。 

（2）硬脂酸的合成，在动物和植物中有所不同。在动物中，合成地点有两处，即线粒体和粗糙内质网。在线粒体中，合成硬脂酸的碳原子受体是软脂酰 CoA，碳原子的给体是乙酰 CoA。在内质网中，碳原子的受体也是软脂酰 CoA，但碳原子的给体是丙二酸单酰 CoA。在植物中，合成地点是细胞溶质。碳原子的受体不同于动物，是软脂酰ACP；碳原子的给体也不同与动物，是丙二酸单酰 ACP。在两种生物中，合成硬脂酸的还原剂都是一样的。 

3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？ 

答：乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发现。

乙醛酸循环反应分为五步（略）。总反应说明，循环每转 1 圈需要消耗 2 分子乙酰 CoA，同时产生 1 分子琥珀酸。琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或者变为葡萄糖。 

乙醛酸循环的意义有如下几点：（1）乙酰 CoA 经乙醛酸循环可琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变为糖的途径。 

4．在脂肪酸合成中，乙酰 CoA.羧化酶起什么作用？ 

答：在饱和脂肪酸的生物合成中，脂肪酸碳链的延长需要丙二酸单酰 CoA。乙酰 CoA 羧化酶的作用就是催化乙酰 CoA 和 HCO3-合成丙二酸单酰 CoA，为脂肪酸合成提供三碳化合物。乙酰CoA 羧化酶催化反应（略）。乙酰 CoA 羧化酶是脂肪酸合成反应中的一种限速调节酶，它受柠檬酸的激活，但受棕榈酸的反馈抑制。 

5．说明动物、植物、细菌在合成不饱和脂肪酸方面的差异。 

答：在植物中，不仅可以合成单不饱和脂肪酸，而且可以合成多不饱和脂肪酸，例如亚油酸、

亚麻酸和桐油酸等。植物体中单不饱和脂肪酸的合成，主要是通过氧化脱氢途径进行。这个

氧化脱氢反应需要氧分子和 NADPH+H+参加，另外还需要黄素蛋白和铁氧还蛋白参加，由去饱和酶催化。植物体中多不饱和脂肪酸的合成，主要是在单不饱和脂肪酸基础上进一步氧化脱氢，可生成二烯酸和三烯酸，由专一的去饱和酶催化并需氧分子和NADPH+H+参加。 

 在哺乳动物中，仅能合成单不饱和脂肪酸，如油酸，不能合成多不饱和脂肪酸，动物体

内存在的多不饱和脂肪酸，如亚油酸等，完全来自植物油脂，由食物中摄取。动物体内单不

饱和脂肪酸的合成，是通过氧化脱氢途径进行的。由去饱和酶催化，该酶存在于内质网膜上，

反应需要氧分子和 NADPH+H+参与，此外还需要细胞色素 b5 和细胞色素 b5 还原酶存在，作为电子的传递体。整个过程传递 4 个电子，所形成的产物含顺式—9—烯键。细菌中，不饱和脂肪酸的合成不同于动、植物，动植物是通过有氧途径，而细菌是通过厌氧途径，细菌先通过脂肪酸合成酶系，合成十碳的β-羟癸酰-SACP；然后在脱水酶作用下，形成顺—β，γ癸烯酰 SACP;再在此化合物基础上，形成不同长度的单烯酰酸。 

1. 简述中心法则。

答：在细胞分裂过程中通过DNA的复制把遗传信息由亲代传递给子代，在子代的个体发育

过程中遗传信息由DNA传递到RNA，最后翻译成特异的蛋白质；在RNA病毒中RNA具有

自我复制的能力，并同时作为mRNA，指导病毒蛋白质的生物合成；在致癌RNA病毒中，

RNA还以逆转录的方式将遗传信息传递给DNA分子。

2. DNA复制的基本规律？

答：（1）复制过程是半保留的。（2）细菌或病毒DNA的复制通常是由特定的复制起始位点

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开始，真核细胞染色体DNA复制则可以在多个不同部位起始。（3）复制可以是单向的或是

双向的，以双向复制较为常见，两个方向复制的速度不一定相同。（4）两条DNA链合成的

方向均是从5’向3’方向进行的。（5）复制的大部分都是半不连续的，即其中一条领头链是相对连续的，其他随后链则是不连续的。（6）各短片段在开始复制时，先形成短片段RNA作为DNA合成的引物，这一RNA片段以后被切除，并用DNA填补余下的空隙。

3.简述DNA复制的过程？

答：DNA复制从特定位点开始，可以单向或双向进行，但是以双向复制为主。由于DNA双

链的合成延伸均为5′→3′的方向，因此复制是以半不连续的方式进行，可以概括为：双链的解开；RNA引物的合成；DNA链的延长；切除RNA引物，填补缺口，连接相邻的DNA

片段。（1）双链的解开 在DNA的复制原点，双股螺旋解开，成单链状态，形成复制叉，分

别作为模板，各自合成其互补链。在复制叉上结合着各种各样与复制有关的酶和辅助因子。

（2）RNA引物的合成 引发体在复制叉上移动，识别合成的起始点，引发RNA引物的合成。

移动和引发均需要由ATP提供能量。以DNA为模板按5′→3′的方向，合成一段引物RNA

链。引物长度约为几个至10个核苷酸。在引物的5′端含3个磷酸残基，3′端为游离的羟

基。（3）DNA链的延长 当RNA引物合成之后，在DNA聚合酶Ⅲ的催化下，以四种脱氧核

糖核苷5′-三磷酸为底物，在RNA引物的3′端以磷酸二酯键连接上脱氧核糖核苷酸并释放出PPi。DNA链的合成是以两条亲代DNA链为模板，按碱基配对原则进行复制的。亲代DNA的双股链呈反向平行，一条链是5′→3′方向，另一条链是3′→5′方向。在一个复制叉内两条链的复制方向不同，所以新合成的二条子链极性也正好相反。由于迄今为止还没有发现一种DNA聚合酶能按3′→5′方向延伸，因此子链中有一条链沿着亲代DNA单链的3′→5′方向亦即新合成的DNA沿5′→3′方向）不断延长。（4）切除引物，填补缺口，连接修复 当新形成的冈崎片段延长至一定长度，其3′-OH端与前面一条老片断的5′断接近时，在DNA聚合酶Ⅰ的作用下，在引物RNA与DNA片段的连接处切去RNA引物后留下的空隙，由DNA聚合酶Ⅰ催化合成一段DNA填补上；在DNA连接酶的作用下，连接相邻的DNA链；修复掺入DNA链的错配碱基。这样以两条亲代DNA链为模板，就形成了两个DNA双股螺旋分子。每个分子中一条链来自亲代DNA，另一条链则是新合成的。

4. 简述DNA复制时酶系。

答：（1）原核细胞大肠杆菌的RNA聚合酶研究的较深入。这个酶的全酶由5种亚基（α2β

β′δω）组成，还含有2个Zn原子。在RNA合成起始之后，δ因子便与全酶分离。不含

δ因子的酶仍有催化活性，称为核心酶。δ亚基具有与启动子结合的功能，β亚基催化效率

很低，而且可以利用别的DNA的任何部位作模板合成RNA。加入δ因子后，则具有了选择

起始部位的作用，δ因子可能与核心酶结合，改变其构象，从而使它能特异地识别DNA模

板链上的起始信号。（2）真核细胞的细胞核内有RNA聚合酶I、II和III，通常由4～6种亚

基组成，并含有Zn2+。RNA聚合酶I存在于核仁中，主要催化rRNA前体的转录。RNA聚

合酶Ⅱ和Ⅲ存在于核质中，分别催化mRNA前体和小分子量RNA的转录。此外线粒体和叶

绿体也含有RNA聚合酶，其特性类似原核细胞的RNA聚合酶。 

5. 简述原核细胞和真核细胞的RNA聚合酶有何不同？

答：RNA转录过程为起始位点的识别、起始、延伸、终止。

（1）起始位点的识别RNA聚合酶先与DNA模板上的特殊启动子部位结合，σ因子起着识

别DNA分子上的起始信号的作用。在σ亚基作用下帮助全酶迅速找到启动子，并与之结合

生成较松弛的封闭型启动子复合物。这时酶与DNA外部结合，识别部位大约在启动子的-35

位点处。接着是DNA构象改变活化，得到开放型的启动子复合物，此时酶与启动子紧密结

合，在-10位点处解开DNA双链，识别其中的模板链。由于该部位富含A-T碱基对，故有利

于DNA解链。开放型复合物一旦形成，DNA就继续解链，酶移动到起始位点。（2）起始留

在起始位点的全酶结合第一个核苷三磷酸。第一个核苷三磷酸常是GTP或ATP。形成的启动

子、全酶和核苷三磷酸复合物称为三元起始复合物，第一个核苷酸掺入的位置称为转录起始

点。这时σ亚基被释放脱离核心酶。（3）延伸 从起始到延伸的转变过程，包括σ因子由缔合向解离的转变。DNA分子和酶分子发生构象的变化，核心酶与DNA的结合松弛，核心酶可沿模板移动，并按模板序列选择下一个核苷酸，将核苷三磷酸加到生长的RNA链的3′-OH

端，催化形成磷酸二酯键。转录延伸方向是沿DNA模板链的3′→5′方向按碱基酸对原则

生成5′→3′的RNA产物。RNA链延伸时，RNA聚合酶继续解开一段DNA双链，长度约

17个碱基对，使模板链暴露出来。新合成的RNA链与模板形成RNA-DNA的杂交区，当新

生的RNA链离开模板DNA后，两条DNA链则重新形成双股螺旋结构。（4） 终止 在DNA

分子上有终止转录的特殊碱基顺序称为终止子，它具有使RNA聚合酶停止合成RNA和释放

RNA链的作用。这些终止信号有的能被RNA聚合酶自身识别，而有的则需要有ρ因子的帮

助。ρ因子是一个四聚体蛋白质，它能与RNA聚合酶结合但不是酶的组分。它的作用是阻

RNA聚合酶向前移动，于是转录终止，并释放出已转录完成的RNA链。对于不依赖于ρ因

子的终止子序列的分析，发现有两个明显的特征：即在DNA上有一个15～20个核苷酸的二

重对称区，位于RNA链结束之前，形成富含G-C的发夹结构。接着有一串大约6个A的碱

基序列它们转录的RNA链的末端为一连串的U。寡聚U可能提供信号使RNA聚合酶脱离模

板。在真核细胞内，RNA的合成要比原核细胞中的复杂得多。

1．遗传密码如何编码？有哪些基本特性

答：mRNA上每3个相邻的核苷酸编成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终

止信（4种核苷酸共组成64个密码子）。其特点有：①方向性：编码方向是5ˊ→3ˊ；②无

标点性：密码子连续排列，既无间隔又无重叠；③简并性：除了Met和Trp各只有一个密码

子之外，其余每种氨基酸都有2—6个密码子；④通用性：不同生物共用一套密码；⑤摆动性：在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第一个核苷酸起决定性作用，而第二个、尤其是第三个核苷酸能够在一定范围内进行变动。

2．简述tRNA在蛋白质的生物合成中是如何起作用的？

答：在蛋白质合成中，tRNA 起着运载氨基酸的作用，将氨基酸按照mRNA链上的密码子所

决定的氨基酸顺序搬运到蛋白质合成的场所——核糖体的特定部位。tRNA是多肽链和mRNA

之间的重要转换器。①其3ˊ端接受活化的氨基酸，形成氨酰-tRNA②tRNA上反密码子识别

mRNA链上的密码子 ③ 合成多肽链时，多肽链通过tRNA暂时结合在核糖体的正确位置上，

直至合成终止后多肽链才从核糖体上脱下。

3．mRNA遗传密码排列顺序翻译成多肽链的氨基酸排列顺序，保证准确翻译的关键是什么？

答：保证翻译准确性的关键有二：一是氨基酸与tRNA的特异结合，依靠氨酰- tRNA合成酶

的特异识别作用实现；二是密码子与反密码子的特异结合，依靠互补配对结合实现，也有赖

于核蛋白体的构象正常而实现正常的装配功能。

1．将核酸完全水解后可得到哪些组分?DNA和RNA的水解产物有何不同？

答：核酸完全水解后可得到碱基、戊糖、磷酸三种组分。DNA和RNA的水解产物戊糖、嘧

啶碱基不同。

2．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？

答：将DNA的稀盐溶液加热到70～100℃几分钟后，双螺旋结构即发生破坏，氢键断裂，两条链彼此分开，形成无规则线团状，此过程为DNA的热变性，有以下特点：变性温度范围很窄，260nm处的紫外吸收增加；粘度下降；生物活性丧失；比旋度下降；酸碱滴定曲线改变。Tm值代表核酸的变性温度（熔解温度、熔点）。在数值上等于DNA变性时摩尔磷消光值（紫外吸收）达到最大变化值半数时所对应的温度。

3．述下列因素如何影响DNA的复性过程：

（1）阳离子的存在；（2）低于Tm的温度；（2）高浓度的DNA链。 

答：（1）阳离子的存在可中和DNA中带负电荷的磷酸基团，减弱DNA链间的静电作用，促

进DNA的复性；（2）低于Tm的温度可以促进DNA复性；

（3）DNA链浓度增高可以加快互补链随机碰撞的速度、机会，从而促进DNA复性。

4．核酸分子中是通过什么键连接起来的？

答：核酸分子中是通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来的。

5．DNA分子二级结构有哪些特点？

答：按Watson-Crick模型，DNA的结构特点有：两条反相平行的多核苷酸链围绕同一中心轴

互绕；碱基位于结构的内侧，而亲水的糖磷酸主链位于螺旋的外侧，通过磷酸二酯键相连，

形成核酸的骨架；碱基平面与轴垂直，糖环平面则与轴平行。两条链皆为右手螺旋；双螺旋

的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成；碱基按A=T，G≡C配对互补，彼此以氢键相连系。维持DNA结构稳定的力量主要是碱基堆积力；双螺旋结构表面有两条螺形凹沟，一大一小。

6．在稳定的DNA双螺旋中，哪两种力在维系分子立体结构方面起主要作用？

答：在稳定的DNA双螺旋中，碱基堆积力和碱基配对氢键在维系分子立体结构方面起主要

作用。

7．简述tRNA二级结构的组成特点及其每一部分的功能。

答：tRNA的二级结构为三叶草结构。其结构特征为：

（1）tRNA的二级结构由四臂、四环组成。已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。（2）

叶柄是氨基酸臂。其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。（3）氨基酸臂对面是

反密码子环。在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA上的密码子相互识别。（4）左环是二氢尿嘧啶环（D环），它与氨基酰-tRNA合成酶的结合有关。（5）右环是假尿嘧啶环（TψC环），它与核糖体的结合有关。（6）在反密码子与假尿嘧啶环之间的是可变环，它的大小决定着tRNA分子大小。

8．如何将分子量相同的单链DNA与单链RNA分开？

答：（1）用专一性的 RNA 酶与 DNA 酶分别对两者进行水解。（2）用碱水解。RNA 能够被水解，而 DNA 不被水解。（3）进行颜色反应。二苯胺试剂可以使 DNA 变成蓝色；苔黑酚（地衣酚）试剂能使 RNA 变成绿色。（4）用酸水解后，进行单核苷酸的分析（层析法或电泳法），含有 U的是 RNA，含有 T 的是 DNA。