米氏方程表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的速度方程。米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。 在酶促反应中米氏方程，在低浓度底物情况下，反应相对于底物是一级反应；而当底物浓度处于中间范围时，反应（相对于底物）是混合级反应。当底物浓度增加时，反应由一级反应向零级反应过渡。 米氏常数它是酶的一个特征性物理量，其大小与酶的性质有关。它被广泛应用到生物化学、分子生物学、基因工程、生物制药、临床用药等领域的理论、实验和实践中。

是把米氏曲线平移后坐标变换得到的双曲线

将酶促反应的初速率v0作为初始底物浓度[S]的函数所得到的米氏曲线的坐标做一次平移，然后用新系坐标x,y表示旧系坐标[S],v0，那么原来的米氏方程

就可以变换成一个经典的反比方程

于是原来的米氏曲线

就变换成了一个典型直角双曲线 (Retangular hyperbola)，两条渐近线的交点即为(-KM,Vmax)

而阴影部分的实线才是实验可以测定的部分，也就是原来的米氏曲线

以上

米氏方程

v＝vmax[s]/（km+[s]，这个方程称为michaelis-menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中km值称为米氏常数，vmax是酶被底物饱和时的反应速度，[s]为底物浓度。由此可见km值的物理意义为反应达到1/2vmax的底物浓度，单位一般为mol/l，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。可用km的值鉴别不同的酶。当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。在曲线的这个区域，酶几乎被底物饱和，反应相对于底物s是个零级反应。就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度vmax。对于给定酶量的vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式：

n（饱和时）＝vmax＝k[e][s]0＝k[e]total＝kcat[es]

速度常数k等于催化常数kcat，kcat是es转化为游离的e和产物的速度常数。饱和时，所有的e都是以es存在。方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：vmax＝kcat[e]total。从中得出：kcat＝vmax/[e]total。kcat的单位是s－1。催化常数可以衡量一个酶促反应的快慢。

米氏常数km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。这可通过用[s]取代米氏方程中的km证明，通过计算可得n＝vmax/2。

km和vmax的意义

①当ν=vmax/2时，km=[s]。因此，km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。

②当k-1>>k+2时，km=k-1/k+1=ks。因此，km可以反映酶与底物亲和力的大小，即km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。

③km可用于判断反应级数：当[s]100km时，ν=vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01km