酶通过降低反应物的活化能来加速反应。酶将反应物转化为产物的速度称为反应速率。有几个因素影响反应速率，包括可用反应物的数量。酶动力学是研究酶如何改变反应速率的研究。

科学家通常在试管的受控环境中用固定量的酶来研究酶动力学。当在固定量的酶中加入更多的反应物或底物时，反应的速率会随着酶能产生更多的产物而增加。结果表明，当反应速率与底物浓度成正比时，增加底物可以提高反应速率。然而，一旦酶的所有活性位点都被占据，反应速度就会停滞不前。达到最大反应速率的底物浓度称为Vmax。酶分子的数量限制了Vmax。随着酶用量的增加，Vmax增大，但添加更多底物对酶活性无影响。

反应速率与底物浓度的关系图可以揭示酶动力学的其它重要特征。反应速率达到Vmax一半时的底物浓度 (即 ½ Vmax) 称为米凯利斯（Michaelis）常数( Km )。 Km是酶和底物之间亲和力的表示。具有较低 Km的酶需要较少的底物才能达到 Vmax并因此对其底物具有较高的亲和力。有趣的是，对于许多酶， Km 的值非常接近底物的细胞浓度。在Km , 附近，底物浓度的微小变化可显著影响反应速率，因此细胞底物利用率的微小变化可影响整个生物途径的功能。

并不是所有的酶都能产生双曲型的底物速率图，即米-门二氏动力学（Michaelis-Menten kinetics)。米氏动力学假设酶催化单一底物。受变构调节的酶具有多个活性位点，并且当反应速率与底物浓度成正比时，往往会产生一个乙状图。

Johnson, Kenneth A. “A Century of Enzyme Kinetic Analysis, 1913 to 2013.” FEBS Letters 587, no. 17 (September 2, 2013): 2753–66. [Source]

Suarez, R. K., J. F. Staples, J. R. B. Lighton, and T. G. West. “Relationships between Enzymatic Flux Capacities and Metabolic Flux Rates: Nonequilibrium Reactions in Muscle Glycolysis.” Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 94, no. 13 (June 24, 1997): 7065–69. [Source]