溶酶体酶的甘露糖6-磷酸分选途径示意图

试题研究：细胞器中的分工合作，相互协调体现细胞结构的统一性，是细胞膜泡运输的知识点，有关的知识也有获得诺贝尔奖的，说明运输的机理还有待研究。下列试题体现了溶酶体酶的M6P分选途径，但是图示简单化造成科学必理解上的误解。

试题：下图为细胞内某些蛋白质的加工、分拣和运输过程，M6P受体与溶酶体水解酶的定位有关。下列叙述错误的是（     ）

A．分泌蛋白、膜蛋白、溶酶体水解酶需要高尔基体的分拣和运输

B．M6P受体基因发生突变，会导致溶酶体水解酶在内质网内积累

C．溶酶体的形成体现了生物膜系统在结构及功能上的协调统一

D．若水解酶磷酸化过程受阻，可能会导致细胞内吞物质的蓄积

答案：B

解析：分泌蛋白、膜蛋白、溶酶体水解酶都不属于胞内蛋白，在核糖体合成后都需要经过内质网的加工以及高尔基体的分拣和运输，A正确；M6P受体与溶酶体水解酶的定位有关，且溶酶体来自于高尔基体，因此M6P受体基因发生突变，导致M6P受体不能正常合成，则会导致溶酶体水解酶在高尔基体积累，B错误；根据以上分析可知，溶酶体的形成体现了生物膜系统在结构及功能上的协调统一，C正确；据图分析，若水解酶磷酸化过程受阻，可能会导致细胞内吞物质的蓄积，D正确。

 知识拓展（内容摘自医学教育网，细胞生物学也有这方面内容）：

M6P指的6-磷酸甘露糖，上述试题是溶酶体酶的M6P分选途径，M6P分选途径是通过对一类遗传病： 称为溶酶体贮积症的研究发现的，此类遗传病是由于溶酶体中缺少一种或几种酶所致。

这一途径的两个关键是：M6P标记和M6P受体蛋白。

一、M6P受体蛋白

M6P受体蛋白是反面高尔基网络上的膜整合蛋白， 能够识别溶酶体水解酶上的M6P信号并与之结合， 从而将溶酶体的酶蛋白分选出来。

M6P受体蛋白主要存在于高尔基体的反面网络，但在一些动物细胞的质膜中发现有很多M6P受体蛋白的存在， 这是细胞的一种保护机制， 可防止溶酶体的酶不正确地分泌到细胞外。

 二、分选过程

分选过程示意图

溶酶体酶前体从粗面内质网转移到顺面高尔基体， 并进行甘露糖残基的磷酸化。在反面高尔基网络，磷酸化的酶同M6P受体结合，通过该受体将溶酶体的酶包装到由纤维状网格蛋白包被的小泡中， 然后网格蛋白外被很快解体。

无包被的运输小泡很快与次级内体融合， 由于次级内体中pH呈酸性， 致使磷酸化的酶与M6P受体脱离， 接着脱磷酸。

通过次级内体的分选作用。 溶酶体的酶进入从次级内体出芽形成的运输小泡， 接着同溶酶体融合完成溶酶体酶的传递过程。而受体重新回到高尔基体再利用。

为简化起见， 图中只标出酶蛋白的一个糖基化位点， 实际上大多数糖蛋白具有多个糖基化的位点。M6P受体也位于细胞质膜中， 它能够同偶尔分泌到细胞外磷酸化的溶酶体酶结合， 并形成由网格蛋白包被的运输泡， 最后同样被传递给溶酶体。

三、影响M6P分选的因素

Brown 和Farquhar 发现用铵离子（NH4+）处理细胞能够干扰溶酶体的分选机制。

当溶酶体中铵离子浓度升高时会使溶酶体中的pH升高， 这样， 溶酶体的酶就不能同M6P受体脱离， 从而影响了M6P受体回到高尔基体再循环。

其结果，由于高尔基体反面网络中M6P受体的不足， 溶酶体的酶就会分泌到细胞外而不是被包装到溶酶体分泌小泡。如果解除NH4+的作用， 使M6P受体得以释放和再循环， 溶酶体的分选恢复正常。

四、M6P分选途径的特点：

1、M6P作为分选信号。。

2、包埋在高尔基体中的受体能够被网格蛋白包装成分泌小泡。

3、芽形成的溶酶体酶的运输小泡只同酸性的次级内体融合。

4、通过次级内体的分选作用使受体再循环。