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第九章

酶促反应动力学

提要

酶促反应动力学是研究酶促反应的速率以及影响此速率各种因素的科学。它是以化学动力学为

基础讨论底物浓度、抑制剂、

pH

、温度及激活剂等因素对酶反应速率的影响。化学动力学中在研究

化学反应速率与反应无浓度的关系时，常分为一级反应、二级反应及零级反应。研究证明，酶催化

过正的第一步是生成酶

-

底物中间产物，

Michaelis-Menten

该呢举中间产物学说的理论推导出酶反

应动力学方程式，即

Km

、

Vmax

、

kcat

、

kcat/Km

。

Km

是酶的一个特征常数，以浓度为单位，

Km

有多

种用途，通过直线作图法可以得到

Km

及

Vmax

。

Kcat

称为催化常数，又叫做转换数（

TN

值）

，它的

单位为

s

-1

，

kcat

值越大，表示酶的催化速率越高。

kcat/Km

常用来比较酶催化效率的参数。酶促反

应除了单底物反应外，最常见的为双底物反应，按其动力学机制分为序列反应和乒乓反应，用动力

学直线作图法可以区分。

酶促反应速率常受抑制剂影响，根据抑制剂与酶的作用方式及抑制作用是否可逆，将抑制作用

分为可逆抑制作用及不可逆抑制作用。根据可逆抑制剂与底物的关系分为竞争性抑制、非竞争性抑

制及反竞争性抑制

3

类，可以分别推导出抑制作用的动力学方程。竞争性抑制可以通过增加底物浓

度而解除，其动力学常数

K

ˊ

m

变大，

Vmax

不变；非竞争性抑制

Km

不变，

V

ˊ

max

变小；反竞争性抑

制

K

ˊ

m

及

V

ˊ

max

均变小。通过动力学作图可以区分这

3

种类型的可逆抑制作用。可逆抑制剂中最

重要的是竞争性抑制，过度态底物类似物为强有力的竞争性抑制剂。不可逆抑制剂中，最有意义的

为专一性

Ks

型及

kcat

型不可逆抑制剂。

研究酶的抑制作用是研究酶的结构与功能、

酶的催化机制、

阐明代谢途径以及设计新药物的重要手段。

温度、

pH

及激活剂都会对酶促反应速率产生重要影响，酶反应有最适温度及最适

pH

，要选择合

适的激活剂。在研究酶促反应速率及测定酶的活力时，都应选择酶的最适反应条件。

习题

1.

当一酶促反应进行的速率为

Vmax

的

80%

时，在

Km

和

[S]

之间有何关系？

[Km=0.25[S]] 

解：根据米氏方程：

V=Vmax[S]/(Km+[S])

得：

0.8Vmax=Vmax[S]/(Km+[S]) 

Km=0.25[S] 

2.

过氧化氢酶的

Km

值为

2.5

×

10

-2

 mol/L

，当底物过氧化氢浓度为

100mol/L

时，求在此浓度下，过

氧化氢酶被底物所饱和的百分数。

[80%] 

解：

f

ES

=[S]/

（

Km+[S]

）

=100

×

10

-3

/(2.5

×

10

-2

+100

×

10

-3

)=80% 

3.

由酶反应

S

→

P

测得如下数据：

[S]/molL

-1

V/nmolL

-1

min

-1