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多数抗体只识别抗原表面某几个多肽片段，所以它们和抗原的结合不受抗原变性影响，甚至很多时候有些抗体只识别变性的抗原。当然，有些抗体的抗原位点就与蛋白质空间结构有关，抗原变性后就无法和这些抗体结合。通常情况下，识别位点和蛋白质空间结构有关的抗体不能用来做WESTERN.

Flag标签融合蛋白一般都是非变性表达的做WB的话，不管是否是变性蛋白，和SDS结合后都会开启原有的结构暴露出N端或者C端的标签，这样就有了抗原决定簇，抗Flag标签的抗体会和抗原决定簇起免疫反应。所以说作为抗原，是否变性都没关系的。

不一定。取决于选择的抗体识别的表位是什么样的。有些抗体会标明验证过哪些实验，例如WB，ELISA等，如果标有ELISA，IHC之类的，说明抗体可以识别天然状态下的蛋白，不用变性也可以检测。但是如果抗体只标注做过WB就需要当心，因为很可能这个抗体只能检测到变性以后的线性表位，如果蛋白没有变性，有高阶结构，就有可能检测不到。

蛋白质由氨基酸构成，氨基酸通过肽键连结当高温时，肽键可能自己发生变化，也许由于那个氨基合成的键具有还原性，高温下被氧化

表面活性剂之所以叫表面活性剂就是因为分子集团内既具有亲水集团又具有疏水基团，本来就是亲水亲油的，你要的这种，大概的意思就是能溶于水，干了后要疏水，建议你试试HLB适中的非离子型表面活性剂，很多，自己去检索一下就可以了，或者干脆试一下水溶性涂料，环保健康。表面活性剂可以使体系的表面状态发生明显变化或者是显著降低液体表面张力。表面活性剂在金属表面发生吸附时，亲水基团吸附在金属表面上，当表面活性剂浓度低时，在金属表面形成单分子吸附层，疏水的非极性部分覆蓋著金属表面，使金属表面疏水，进而达到保护金属的目的。

1 蛋白变性后是不具有生物学活性的。2 ELISA是无法检测蛋白活性的。

SDS的结构决定了它可破坏蛋白质的疏水作用（该作用对维持蛋白三级和四级结构相当重要），SDS：十二烷基磺酸钠，十二烷基部分是疏水结构，而磺酸钠部分是亲水或极性结构。SDS的疏水结构可插入蛋白质的疏水内部（通常水溶性的蛋白质，其疏水氨基酸残基埋藏在蛋白内部，亲水氨基酸残基位于分子表面），这样，SDS就破坏了蛋白的疏水作用，从而破坏蛋白的三级或四级结构，引起变性。

选B，结合蛋白。解析：血红蛋白是由一分子的血红素和二分子的a球蛋白和二分子的b球蛋白通过弱共价力结合而成的，因此血红蛋白属于结合蛋白。希望能帮助你。^__^

引起蛋白质变性的原因有多种：高温，强酸强碱，重金属离子，物理射线等，加热到一定的温度，就会使蛋白质变性，实质就是把蛋白质的空间结构破坏了。蛋白酶是蛋白质，在加热时，有活性，那要看是加热多少度了，例如人体内的酶最适温度是37度，如果加热到50度，未必全完变性，可能还有一部分还有活性，但要是加热到100度，那肯定没有活性了

本文标题:western blot里面蛋白变性，那么这样的蛋白失去了活性，为什么还能和抗体蛋白结合？

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